Faserproteine, auch als Skleroproteine bezeichnet, sind eine Klasse von Proteinen, die durch ihre charakteristische faserige Struktur und mechanische Stabilität ausgezeichnet sind. Sie bilden wesentliche Bestandteile von Geweben, die mechanische Belastungen aushalten müssen, wie Haut, Sehnen, Bänder, Haare und Knochen. Im Gegensatz zu globulären Proteinen, die kompakt und oft wasserlöslich sind, zeichnen sich Faserproteine durch ihre stark geordnete, längliche oder fibrilläre Struktur aus, die ihnen besondere physikalische Eigenschaften wie Zugfestigkeit, Elastizität und Flexibilität verleiht.

Die strukturellen Eigenschaften von Faserproteinen beruhen auf ihrem Aufbau und ihrer Aminosäuresequenz. Sie bestehen häufig aus repetitiven Sequenzen, die eine regelmäßige Sekundärstruktur ermöglichen. Zu den wichtigsten Arten von Sekundärstrukturen in Faserproteinen gehören die α-Helix und das β-Faltblatt. Kollagen, eines der am häufigsten vorkommenden Faserproteine im tierischen Körper, besteht aus einer Dreifachhelix, die durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert wird und eine enorme Zugfestigkeit aufweist. Diese Struktur macht Kollagen zum Hauptbestandteil von Bindegeweben wie Haut, Sehnen und Knorpel. Eine weitere bekannte Gruppe von Faserproteinen sind die Keratine, die vor allem in Haaren, Nägeln, Federn und Hörnern vorkommen. Keratine sind reich an Cystein, dessen Schwefelbrücken zur Stabilisierung der Proteinstruktur beitragen und die hohe Widerstandsfähigkeit dieser Materialien ermöglichen.

Elastin ist ein weiteres Beispiel für ein Faserprotein, das besonders in elastischen Geweben wie der Haut, den Blutgefäßen und der Lunge vorkommt. Dieses Protein verleiht Geweben die Fähigkeit, sich zu dehnen und wieder in ihre ursprüngliche Form zurückzukehren. Diese Eigenschaften resultieren aus einer einzigartigen molekularen Struktur, bei der hydrophobe und hydrophile Bereiche abwechselnd angeordnet sind, was Elastin eine hohe Elastizität verleiht. Die biomechanischen Eigenschaften von Elastin sind entscheidend für die Funktion vieler Organe, die wiederholten mechanischen Belastungen ausgesetzt sind.

Faserproteine erfüllen nicht nur mechanische Funktionen, sondern spielen auch eine Rolle in der Zelladhäsion, der Signalübertragung und der Regulation der Zellform. Beispielsweise interagieren Kollagen und Elastin mit anderen Molekülen der extrazellulären Matrix, wie Proteoglykanen und Integrinen, um die strukturelle Integrität von Geweben zu gewährleisten und Signale zu vermitteln, die das Zellverhalten beeinflussen. Ihre Stabilität und Beständigkeit gegenüber enzymatischem Abbau machen Faserproteine jedoch auch widerstandsfähig gegenüber Veränderungen, was ihre Regeneration in Geweben erschwert.

In der Forschung und Biotechnologie sind Faserproteine aufgrund ihrer einzigartigen Eigenschaften von großem Interesse. Sie dienen als Vorbilder für die Entwicklung von Biomaterialien, wie z. B. synthetischen Seidenfasern, die von Spinnenseide inspiriert sind. Spinnenseide, ein natürliches Faserprotein, weist eine außergewöhnliche Kombination aus Festigkeit und Elastizität auf, die selbst modernen Materialien überlegen ist. Solche innovativen Anwendungen zeigen, wie Faserproteine nicht nur im biologischen Kontext, sondern auch in der Materialwissenschaft und Medizin von Bedeutung sind.

Zusammenfassend sind Faserproteine unverzichtbare Bausteine biologischer Strukturen, die durch ihre spezifischen physikalischen und chemischen Eigenschaften die Funktion und Stabilität vieler Gewebe gewährleisten. Ihre faszinierende Vielfalt und ihre Bedeutung für die Lebensprozesse machen sie zu einem zentralen Forschungsgegenstand der Biochemie, Zellbiologie und Biotechnologie.