Ferritin ist ein kugelförmiges Protein, das eine zentrale Rolle im Eisenstoffwechsel von Lebewesen spielt. Es fungiert als Eisenspeicher und ermöglicht die kontrollierte Speicherung und Freisetzung von Eisenionen, die für zahlreiche biochemische Prozesse unerlässlich sind. Ferritin findet sich in nahezu allen Zellen des Körpers und auch im Blutplasma. Es dient nicht nur dazu, den Körper mit ausreichend Eisen zu versorgen, sondern schützt auch vor den schädlichen Wirkungen eines überschüssigen Eisenangebots.

Auf molekularer Ebene besteht Ferritin aus 24 Untereinheiten, die eine hohle, kapselartige Struktur bilden. Diese Struktur ermöglicht es dem Ferritin, große Mengen Eisen in Form von Ferrihydrit zu speichern – eine mineralisierte, wasserunlösliche Form des Eisens. In dieser Form können bis zu 4.500 Eisenionen in einem Ferritinmolekül gespeichert werden. Diese Fähigkeit ist essenziell, da freies Eisen in seiner ionischen Form hochreaktiv ist und durch die Bildung freier Radikale zelluläre Schäden verursachen kann. Ferritin verhindert dies, indem es Eisen sicher kapselt und so eine oxidative Belastung der Zelle vermeidet.

Ferritin spielt eine entscheidende Rolle im Eisenhaushalt des Körpers. Der Mensch benötigt Eisen vor allem für die Synthese von Hämoglobin, dem sauerstofftransportierenden Protein in roten Blutkörperchen, und von Myoglobin, das den Sauerstoff in Muskelzellen speichert. Darüber hinaus ist Eisen als Bestandteil zahlreicher Enzyme für den Energiestoffwechsel, die DNA-Synthese und den Elektronentransport in den Mitochondrien unentbehrlich. Ferritin sorgt dafür, dass Eisen in Zeiten eines Überflusses gespeichert und bei Bedarf, beispielsweise während der Blutbildung, kontrolliert freigesetzt wird. Die Freisetzung erfolgt durch die Reduktion des gespeicherten Eisenions von der oxidierten Fe(III)-Form in die lösliche Fe(II)-Form, die anschließend in die zellulären Stoffwechselwege eingebaut werden kann.

Die Regulation der Ferritinsynthese wird durch die Eisenkonzentration im Körper gesteuert. Bei Eisenüberschuss wird die Synthese von Ferritin in den Zellen hochreguliert, um das überschüssige Eisen zu binden. Umgekehrt wird bei Eisenmangel die Ferritinproduktion gedrosselt, um das verbleibende Eisen für lebensnotwendige Prozesse bereitzustellen. Diese Regulation erfolgt durch Eisen-regulierende Proteine (Iron Regulatory Proteins, IRPs), die an bestimmte Sequenzen der Ferritin-mRNA binden und so die Translation des Proteins steuern.

Eine abweichende Ferritinkonzentration im Blut kann Hinweise auf verschiedene Erkrankungen liefern. Erhöhte Ferritinwerte treten häufig bei chronischen Entzündungen, Lebererkrankungen oder Eisenüberladung (Hämochromatose) auf. Niedrige Ferritinspiegel hingegen sind ein zuverlässiger Marker für Eisenmangel, der häufig mit Blutarmut (Anämie) einhergeht. Aufgrund dieser diagnostischen Bedeutung wird die Ferritinkonzentration routinemäßig im Rahmen von Blutuntersuchungen gemessen.

Neben seiner physiologischen Funktion hat Ferritin auch in der Forschung und Medizin an Bedeutung gewonnen. Seine stabile Struktur und die Fähigkeit, Eisen in einer ungefährlichen Form zu speichern, machen es zu einem interessanten Modellprotein. Es wird beispielsweise in der Nanotechnologie untersucht, wo Ferritin als potenzieller Träger für Medikamente oder Kontrastmittel genutzt wird. Ebenso erforschen Wissenschaftler seine Rolle in der Pathogenese von Erkrankungen, bei denen der Eisenstoffwechsel gestört ist.

Zusammenfassend ist Ferritin ein essenzielles Protein, das den Eisenhaushalt des Körpers reguliert und schützt. Es verhindert Eisen-induzierte Schäden, indem es Eisen speichert und bei Bedarf kontrolliert freisetzt. Seine Bedeutung erstreckt sich von der grundlegenden Zellbiologie über die klinische Diagnostik bis hin zu innovativen Anwendungen in Wissenschaft und Medizin.