Fibrinogen ist ein komplexes Glykoprotein, das eine zentrale Rolle in der Blutgerinnung spielt, einem der wichtigsten Schutzmechanismen des Körpers gegen Blutverlust nach einer Verletzung. Es wird hauptsächlich in der Leber synthetisiert und anschließend in das Blutplasma abgegeben. Mit einer Konzentration von etwa 2 bis 4 g/L gehört Fibrinogen zu den am häufigsten vorkommenden Plasmaproteinen. Es dient als Vorläufer von Fibrin, dem Hauptbestandteil eines stabilen Blutgerinnsels, und ist essenziell für die Wundheilung und den Erhalt der Gefäßintegrität.

Die Struktur von Fibrinogen ist hochgradig komplex und besteht aus drei verschiedenen Polypeptidketten, die als Alpha (Aα), Beta (Bβ) und Gamma (γ) bezeichnet werden. Diese Ketten sind zu einem Dimer organisiert, wodurch das Molekül eine symmetrische, langgestreckte Form erhält. Die Enden des Fibrinogenmoleküls enthalten spezifische Bindungsstellen, die bei der Aktivierung des Proteins eine Schlüsselrolle spielen. Das zentrale Globularsegment ist verantwortlich für die Verankerung bestimmter Interaktionen während der Gerinnung.

Im Prozess der Blutgerinnung wird Fibrinogen durch das Enzym Thrombin in seine aktive Form, Fibrin, umgewandelt. Thrombin spaltet dabei die Fibrinopeptide A und B von den Alpha- und Beta-Ketten des Fibrinogens ab. Dies führt zur Polymerisation von Fibrinmonomeren, die sich zu einem dreidimensionalen Netz verbinden. Dieses Netz bildet das Gerüst eines Blutgerinnsels, das die Wunde verschließt und eine Barriere gegen weiteren Blutverlust oder das Eindringen von Krankheitserregern bildet. Die Stabilität des Fibrinnetzwerks wird durch den Faktor XIII (Fibrinstabilisierender Faktor) erhöht, der kovalente Querverbindungen zwischen den Fibrinmolekülen schafft.

Fibrinogen hat jedoch nicht nur eine mechanische Funktion in der Gerinnung, sondern beeinflusst auch andere physiologische Prozesse. Es spielt eine Rolle bei der Zelladhäsion, indem es über spezifische Rezeptoren wie Integrine auf der Zelloberfläche interagiert. Darüber hinaus ist Fibrinogen ein Akutphasenprotein, dessen Konzentration bei Entzündungen, Infektionen und Gewebeschäden erhöht ist. Diese Eigenschaft macht es zu einem wichtigen Marker in der klinischen Diagnostik.

Ein Mangel oder eine Dysfunktion von Fibrinogen, bekannt als Hypofibrinogenämie oder Dysfibrinogenämie, kann schwerwiegende Auswirkungen auf die Blutgerinnung haben. Patienten mit einem Fibrinogenmangel zeigen eine erhöhte Blutungsneigung, da die Bildung stabiler Blutgerinnsel beeinträchtigt ist. Andererseits können überhöhte Fibrinogenwerte, wie sie beispielsweise bei chronischen Entzündungen, Diabetes oder kardiovaskulären Erkrankungen auftreten, das Risiko für Thrombosen erhöhen. Dies unterstreicht die Bedeutung einer präzisen Regulation von Fibrinogen im Körper.

In der medizinischen Praxis wird Fibrinogen nicht nur als diagnostischer Marker genutzt, sondern auch therapeutisch eingesetzt. Fibrinogenkonzentrate oder kryogene Präparate werden beispielsweise bei schweren Blutungen oder in der Chirurgie verabreicht, um die Gerinnungsfähigkeit des Blutes zu verbessern. Auch die Forschung an Fibrinogen und seinen Modifikationen eröffnet neue Perspektiven für die Behandlung von Gerinnungsstörungen und Entzündungserkrankungen.

Zusammengefasst ist Fibrinogen ein multifunktionales Protein, das weit über seine klassische Rolle in der Blutgerinnung hinausgeht. Seine Bedeutung für die Hämostase, Zellinteraktionen und Immunantwort macht es zu einem zentralen Akteur im menschlichen Körper und zu einem wichtigen Fokus der medizinischen Forschung und Behandlung.